Funkcie katalázy: Enzým kataláza zohráva dominantnú úlohu pri kontrole koncentrácie H2O2 a iných toxických derivátov kyslíka, ktoré vznikajú pri mnohých metabolických procesoch. Okrem toho chráni hemoglobín tým, že odstraňuje viac ako polovicu peroxidu vodíka vytvoreného v ľudských erytrocytoch, ktoré sú vystavené účinkom kyslíka vo vysokej koncentrácii. Tento enzým sa nachádza najmä v pečeni. [caption id="attachment_331" align="alignnone" width="296"]
Grafika znázorňuje bielkovinový model enzýmu.[/caption]
Reakcia katalyzovaná katalázou: Počas enzymatickej reakcie vedúcej k odstráneniu peroxidu vodíka sa enzým najprv oxiduje na hypervalentný medziprodukt železa, známy ako zlúčenina I (Cpd1), ktorý sa následne redukuje späť do základného stavu druhou molekulou H2O2.
- Prvá reakcia sa vyznačuje oxidáciou hémového proteínu jedinou molekulou H2O2, čo vedie k vzniku Cpd1.
- Po vytvorení Cpd1 rýchlo reaguje s druhou molekulou H2O2 za vzniku H2O a O2 v dvoj-elektrónovom redoxnom procese – táto reakcia je obzvlášť účinná pri niektorých katalázach v porovnaní s inými hémovými proteínmi, ako je napríklad myoglobín.
Druhy kataláz:
- Štandardné katalázy: najväčšia skupina medzi katalázami, nachádzajú sa u aeróbnych organizmov. Môžeme ich rozdeliť do troch tried – prvá, do ktorej patrí enzým nachádzajúci sa u baktérií, rias a rastlín; druhá, do ktorej patrí enzým nachádzajúci sa u baktérií a húb; a tretia, do ktorej patrí enzým nachádzajúci sa u archebaktérií, húb, prvokov (protistov), rastlín a živočíchov.
- Katalázy-peroxidázy: nachádzajú sa u húb, archebaktérií a baktérií. Aktivita katalázy (degradácia peroxidu vodíka) je menej účinná ako pri typickej kataláze, ale kataláza-peroxidázy majú lepšiu afinitu k svojmu substrátu H2O2.
- Mangánové katalázy (nesprávne označované ako horčíkové): vyskytujú sa výhradne u baktérií. Reakcia prebieha iným spôsobom ako u ostatných kataláz, keďže namiesto železa využíva molekulu mangánu.
Spolu s uvoľňovaním kyslíka môžeme spozorovať tvorbu charakteristických vzduchových bublín.[/caption]
Spôsoby merania aktivity katalázy: Meranie aktivity enzýmu, akým je kataláza, slúži ako cenný biomarker v klinickej diagnostike, pričom poskytuje informácie o úrovni oxidatívneho stresu, mechanizmoch antioxidantovej ochrany a rôznych patologických stavoch. Nižšie sú uvedené metódy merania aktivity katalázy:
- Spektrofotometrické testy: vykonávajú meranie na základe enzymatického rozpadu peroxidu vodíka, ktorý wykazuje zmeny v absorbancii. Tieto zmeny sa pozorujú pri rôznych vlnových dĺžkach.
- Amperometrické testy: vykonávajú meranie na základe elektrochemickej detekcie kyslíka, čo je produkt reakcie rozpadu peroxidu vodíka.
- Imunologické testy: vykonávajú meranie prostredníctvom detekcie protilátok špecifických pre katalázu alebo reakcií antigén-protilátka vo vzorkách.
Zdroje:
- Univerzita Komenského v Bratislave – Prírodovedecká fakulta (Katedra biochémie): https://fns.uniba.sk/kbc/
- Slovenská akadémia vied (SAV) – Ústav experimentálnej farmakológie a toxikológie: https://www.sav.sk/
- Univerzita Pavla Jozefa Šafárika v Košiciach – Lekárska fakulta: https://www.upjs.sk/lekarska-fakulta/ustav/lekarska-a-klinicka-biochemia/
- Lekársky obzor – Slovenský odborný časopis pre lekárov a biochemikov: https://www.herba.sk/lekarsky-obzor






